Química (Bacharelado)

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Navegando Química (Bacharelado) por Orientador(a) "Virtuoso, Luciano Sindra"

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    ItemAcesso aberto (Open Access)
    Desenvolvimento de um biossensor magnético fluorescente baseado em polímero molecularmente impresso para detecção de sulfametoxazol em matrizes aquosas
    (2025-12-09) Armelin, Maria Luiza Nunes; Virtuoso, Luciano Sindra; Angelotti, Joelise de Alencar Figueira; Souza, Saulo Alves de Souza
    O acúmulo de resíduos de antibióticos no ambiente constitui uma importante preocupação ambiental, na medida em que seu uso se tornou essencial para o desenvolvimento econômico e social. Desde a descoberta da penicilina em 1928, o uso de antibióticos, inicialmente restrito ao tratamento de infecções em humanos, estendeu-se à agropecuária e à produção de alimentos, ampliando as fontes de lançamento desses fármacos no meio ambiente. Diante desse cenário, o presente trabalho descreve o desenvolvimento de um biossensor magnético fluorescente baseado em polímero molecularmente impresso (MFMIP), obtido a partir da combinação de pontos quânticos de telureto de cádmio (CdTe) e nanopartículas superparamagnéticas de óxido de ferro (SPIONs), para a extração e detecção óptica do sulfametoxazol (SMX) em matrizes aquosas. Foram sintetizados pontos quânticos de telureto de cádmio revestidos por ácido tioglicólico (CdTe@TGA) e nanopartículas superparamagnéticas de óxido de ferro recobertas com tetraetilortosilicato (SPION@TEOS), os quais foram amplamente caracterizados por técnicas espectroscópicas e microscópicas. Os nanomateriais foram incorporados a uma matriz polimérica de impressão molecular com o objetivo de construir um biossensor que reúne funções complementares: o superparamagnetismo necessário para a etapa de extração, a fluorescência dos pontos quânticos empregada na detecção óptica do SMX e a alta seletividade conferida pelas cavidades específicas do polímero molecularmente impresso. Por fim, avaliou-se a eficácia do biossensor na extração magnética e na supressão de fluorescência induzida pelo SMX em solução aquosa onde demonstrou uma capacidade de detecção 1 μg L-1 de SMX, investigando a influência de parâmetros como pH e força iônica, os quais demonstram melhor resposta do sensor em pH 7 sob efeito de 1 e 2% de NaCl. Assim, demonstrando o potencial do MFMIP para aplicações futuras em monitoramento ambiental.
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    ItemAcesso aberto (Open Access)
    Imobilização da α-amilase termamyl® em nanopartículas magnéticas e avaliação da atividade enzimática.
    (2025-12-08) Munhoz, Mariana Sgarbi Gasques; Virtuoso, Luciano Sindra; Hirata, Daniela Battaglia; Santos Junior, Benivaldo Nascimento dos
    A demanda por processos alinhados aos princípios da química verde tem crescido no setor industrial, e, nesse contexto, a imobilização de enzimas em nanopartículas magnéticas surge como estratégia promissora por combinar sustentabilidade e possibilidade de reutilização. Neste trabalho, foi desenvolvido um nanobiocatalisador baseado na imobilização da enzima α-amilase Termamyl® (AM) em nanopartículas superparamagnéticas de óxido de ferro (SPIONs), empregando o método de adsorção física. Inicialmente, as SPIONs foram obtidas por síntese coloidal e caracterizadas quanto às suas propriedades físico-químicas. Em seguida, foi determinada a atividade da α-amilase na forma livre pelo método do ácido dinitrossalicílico (DNS), obtendo-se atividade média da ordem de 1,6×10⁵ U·mL⁻¹ para a solução estoque. O teor de enzima imobilizada foi avaliado por espectrofotometria no UV-Vis (Método de Bradford) e por medidas de atividade no sobrenadante pós-imobilização, indicando proteína e atividade residuais abaixo do limite de quantificação, o que é consistente com imobilização praticamente quantitativa (≥ 99%). A atividade do nanobiocatalisador foi então determinada para 10 mg de SPIONs@AM, resultando em valores médios de aproximadamente 6,4 U, o que corresponde a cerca de 0,4% da atividade esperada para a mesma quantidade de enzima na forma livre. Ensaios de dessorção sob estresse mecânico em banho ultrassônico permitiram avaliar a resistência do sistema a tentativas de dessorção, fornecendo indícios sobre o seu potencial de reúso. Em conjunto, os resultados mostraram que, embora a imobilização da α-amilase nas SPIONs tenha sido altamente eficiente em termos de quantidade adsorvida, a atividade específica recuperada foi baixa, apontando para a necessidade de otimização das condições de imobilização e da engenharia de superfície do suporte.