Estudo da Imobilização de B-Glicosidase em suporte Quitosana

O presente trabalho teve como objetivo estudar a imobilização de β-glicosidase em suporte de quitosana, e a determinação de algumas características. Foi realizada a determinação do pH e temperatura ótima de atividade da enzima imobilizada, a estabilidade operacional e a cinética de adsorção da enzima ao suporte. Os estudos de adsorção demonstraram que a β-glicosidase foi preferencialmente adsorvida por meio de interações reversíveis, pois melhor ajuste foi obtido utilizando o modelo cinético não linear de pseudo-primeira ordem. Os resultados demonstraram que a enzima imobilizada apresentou pH ótimo 4,0, enquanto a enzima livre na faixa de pH 3,0 - 4,0. A temperatura ótima da enzima livre e imobilizada foi de 60°C. O biocatalisador reteve 47 % da sua atividade após 5 ciclos. A imobilização da β-glicosidase foi eficiente ao proteger a atividade enzimática contra mudanças de temperatura e pH, além de possibilitar o reuso de pelo menos 4 ciclos da enzima sem apresentar uma perda significativa de sua atividade. Essas características trazem um potencial para a aplicação de enzimas imobilizadas em processos industriais.